近期，我司青年教师胡荣康博士在《LWT-Food Science and Technology》（中科院1区top期刊）发表题为“Structural variations and phospholipid binding characteristics of Streptomyces klenkii phospholipase D at the lipid-water interface”的研究论文。胡荣康博士为第一作者，华南理工大学王永华教授为通讯作者，太阳成集团tyc539为第一作者单位。
磷脂酶D（PLD，EC 3.1.4.4）需要与脂-水界面结合才能接触到底物，是在脂-水界面催化甘油磷脂水解的界面酶。PLD的界面结合特性以及界面底物的物理状态对于PLD的底物识别和酶活性方面至关重要。然而，在混合胶束体系中研究PLD反应过程是相当困难的，因为混合胶束体系可能会干扰酶的测定，而且很难对PLD的酶动力学性质提供信息。
胡荣康博士前期研究中报道了一种来源于克伦基链霉菌的PLD (SkPLD)。在本项研究中，研究人员创新性地将单分子层技术与分子模拟技术相结合，克服了PLD在界面催化过程中酶蛋白与磷脂分子相互识别及作用分子机理信息匮乏的难题，有利于系统、准确的研究界面催化过程中PLD和磷脂分子的动态结构变化和相互作用，进而解析PLD界面催化识别的分子机制。研究人员发现SkPLD在磷脂酰胆碱（PC）单层膜上的吸附平衡系数（KAds）与PC的酰基链长度成反比。高KAds值有助于提高SkPLD对12:0/12:0-PC的比活性(81.86 U/mg)。SkPLD增加了12:0/12:0-PC膜蛋白体系中单层膜的流动性。较高的脂质迁移率可能有利于SkPLD穿透单层膜，从而使磷脂更容易进入底物结合袋。分子动力学模拟结果表明，SkPLD在12:0/12:0-PC中更具有动态性，当SkPLD在膜蛋白体系中的构象过于僵化而无法展现出活性时，使SkPLD酶结构更加动态就显得尤为重要。在这项研究中，研究人员首次发现由残基250-260和275-285组成的两个loop结构对称分布在SkPLD两个结构域上，显示出更大的灵活性，提示了这两个loop介导的界面吸附在链霉菌PLD催化机制中的作用。与其他膜蛋白体系相比，SkPLD与12:0/12:0-PC单层膜之间的18个氢键可能有助于提高KAds值，从而调节PLD分子与脂-水界面的结合亲和力，进而影响酶的催化活性。本研究提供了SkPLD的酶活性和界面吸附相关性的详细信息，为深入理解链霉菌PLD结构与功能关系提供了研究基础。
该论文于2023年3月16日在线发表，研究工作得到了国家自然科学基金重点项目（31930084）和太阳成集团tyc539博士科研启动基金（762218）的资助。
源文链接：https://doi.org/10.1016/j.lwt.2023.114672
